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Cromosoma

Via http://elbioclubciencia.com/2012/06/10/las-mutaciones-geneticas-durante-el-desarrollo-embrionario-pueden-predisponer-a-tumores/05_12_caladof/  

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Una vaca modificada genéticamente produce leche antialérgica.

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Científicos de Nueva Zelanda han modificado genéticamente una vaca para conseguir que produzca leche antialérgica. Mediante este proceso, han obtenido una leche que contiene muy poca cantidad de la beta-lactoglobulina (BLG), que habitualmente causa reacción alérgica en algunos niños.

   Según han explicado los autores de esta investigación, publicada en 'Proceedings of the National Academy of Sciences' (PNAS), el proceso llevado a cabo se denomina 'interferencia de ARN' y reduce la actividad de cientos de genes sin eliminarlos completamente. En este sentido, los expertos han indicado que se puede utilizar para controlar otras características en el ganado.

   Los investigadores han apuntado que actualmente son menos las madres que amamantan a sus hijos y recurren a la leche de vaca "por ser la que tiene más proteínas para el crecimiento del bebe". Sin embargo, la diferencia de composición entre la leche materna y la de vaca "puede causar reacción en los niños", han apuntado.

   "En los países desarrollados, entre el 2 y el 3 por ciento de los bebés son alérgicos a las proteínas de la leche de vaca en el primer año de vida", señalado el autor principal del trabajo, Anower Jabed. Ante esta situación, el equipo dirigido por Jabed ha modificado genéticamente una vaca hasta conseguir una reducción del 96 por ciento de la proteína BLG.

   Hasta ahora, la industria láctea había reducido el potencial alérgico de la leche mediante procesos químicos que, según señala este estudio "son más caros" y "pueden dejar en la leche un sabor amargo". También existen otras técnicas de manipulación de genes, llamada 'recombinación homóloga', que eliminaría la proteína BLG, en vez de reducirla como hace esta nueva técnica. Los investigadores han indicado que "este sistema no está dando buenos resultados".

   El profesor de biotecnología de la Universidad de Edimburgo, Bruce Whitelaw, ha señalado que la nueva investigación de Nueva Zelanda "es un buen ejemplo de cómo las modificaciones genéticas pueden utilizarse para proporcionar estrategias alternativas para el proceso de fabricación actual"."Ya se sabía que la 'interferencia de ARN funcionaba en plantas y gusanos, pero nunca se había probado antes en ganado".

   Whitelaw ha señalado que este trabajo, además de acentuar o reducir las características determinadas genéticamente en animales de granja, tales como la tasa de crecimiento, también podría utilizarse para mejorar la defensa contra las infecciones.

http://elbioclubciencia.com/2012/10/02/una-vaca-modificada-geneticamente-produce-leche-antialergica/

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Nuevos hallazgos sobre el mal plegamiento de las proteínas en enfermedades neurodegenerativas.

Las proteínas mal plegadas pueden causar varias enfermedades neurodegenerativas, tales como ataxias espinocerebelares ó la enfermedad de Huntington, las cuales se caracterizan por una pérdida progresiva de neuronas en el cerebro. Investigadores del Max Delbrück Center for Molecular Medicine (MDC) en Berlin-Buch, Alemania, junto con colegas de la Université Paris Diderot, en París, Francia, han identificado ahora un total de 21 proteínas que se unen específicamente a una proteína denominada ataxina-1. Doce de estas proteínas potencian el mal plegamiento de la ataxina-1 y esto promueve la formación de las estructuras de agregados proteicos que son dañinos, mientras que nueve de los cuales previenen que se pleguen incorrectamente.

Las proteínas sólo funcionan correctamente cuando las cadenas de aminoácidos, por la cual están formadas, está plegada correctamente. Las proteínas mal plegadas pueden ser tóxicas para las células y éstas se agregan entre sí y con otras proteínas formando agregados insolubles. La ataxina-1, la proteína que están investigando ahora los científicos, es muy propensa a un mal plegamiento debido a defectos genéticos que causan enfermedades neurodegenerativas. La razón por la que se produce esto, es porque el aminoácido glutamina está repetido muy a menudo en la cadena aminoacídica  de la ataxina-1, cuanta más glutamina, más tóxica es la proteína. Aproximadamente 40 repeticiones de la glutamina son consideradas como tóxicas para la célula.

Ahora, un grupo de investigadores, liderado por los doctores Spyros Petrakis, Miguel Andrade y Erich Wanker, han identificado un total de 21 proteínas que principalmente interaccionan con la ataxina-1, e influyen en que se produzca su correcto plegamiento ó no. Doce de estas proteínas potencian la toxicidad de la ataxina-1 en las neuronas, mientras que las 9 restantes reducen su toxicidad.

Además, los investigadores detectaron una característica común en la estructura de las proteínas que potencian la toxicidad y su agregación. Se trata de una estructura que los científicos denominan “dominio de superhélice”, denominado así porque se trata de dos espirales enrollados sobre sí. Aparentemente, esta estructura promueve la agregación, porque las proteínas que interactúan con la ataxina-1 y tienen este dominio potencia el efecto tóxico de la ataxina-1 mutada. Como los investigadores han dicho, esta estructura podría ser una diana potencial como terapia: “Un análisis detallado de los detalles moleculares podrían ayudar a descubrir fármacos que supriman el efecto tóxico”.