bioquímica
Pontes de Hidrogênio: Se liga a componentes extremamente eletronegativos como o fluor (F), oxigênio (O) e nitrogênio (N) O Hidrogênio age com o par de moléculas e uma molécula de hidrogênio pode formar até 4 pontes de hidrogênio Proteínas: Formadas por aminoácidos, esses aminoácidos são ligados por peptídeos e dão origem a uma cadeia. As proteínas são catalizadoras e aumentam as reações químicas Formato da proteína irá definir a função biológica dela. 4 formas - Primária: Sequência em que os aminoácidos estão ligados através de ligações peptídicas - Secundária: Ligações peptídicas começam a interagir e formam pontes de hidrogênio e mudam de forma, formando a estrutura secundária. Pode ser forma fita-beta, onde as pontes de hidrogênio são mantidas uma ao lado da outra ou forma espiral, é a alfa hélice e são mantidas pelas pontes de hidrogênio - Terciária: Cadeias laterais interagem uma com a outra e formam essa estrutura, que é a estrutura secundária organizada. Tipos de cadeias laterais, ligações ionicas, onde aminoácidos de cargas opostas são ligados, interações hidrofóbicas, onde ocorre a junção de aminoácidos para fugirem da molécula de água, pontes de enxofre, formadas pontes de dissulfeto devido a cisteínas - Quarternária: Organização da estrutura terciária, precisam de duas ou mais cadeias de polissacarídeos Enzimas: Na maioria das vezes são proteínas catalizadoras que aumentam a velocidade das reações sem se modificarem no final, são bastante específicas principalmente em relação ao sítio ativo Sítio ativo da enzima: Local em que ela irá se ligar ao substrato, pode ser por chave fechadura onde o encaixe do substrato é perfeito ao sitio ativo da fechadura, não é o mais usado, e o encaixe induzido, onde o substrato entra no sítio ativo e faz uma leve mudança na forma da enzima Fatores que afetam a velocidade da enzima - Quantidade de enzimas: Se a quantidade for aumentada a reação também aumenta - Temperatura: Enzima tem temperatura ótima para atuar (entre 35 e 40C), quando a temperatura estiver elevada demais a velocidade da reação começa a cair pois como é proteína ela irá sofrer desnaturação e o substrato não consegue se encaixar Se a temperatura for baixa a velocidade da reação vai ser bem lenta - pH: Enzima só trabalha em um determinado ph, se ele for alterado a enzima para de trabalhar - Substrato: Concentração de substrato, o número de substrato não pode ser muito alto pois não irá ter enzima suficiente para ser ligada ao substrato, a partir que o substrato for aumentando a velocidade máxima é atingida e depois para, se a enzima não estiver livre a velocidade não pode ser aumentada pois já estará na velocidade máxima Inibidor enzimático: Qualquer substância que consegue diminuir a velocidade de uma reação enzimática. Pode ser: - Irreversível: Desativa a enzima - Reversível: Separação do complexo é rápida e a enzima recupera a atividade. Pode ser competitiva, onde irá competir com o substrato ao se ligar ao sítio ativo da enzima, o inibidor competitivo irá diminuir a afinidade entre E e S. Ou pode ser não competitivo, que se liga em outro lugar além do sítio ativo e não altera a afinidade entre E e S, porém enquanto o inibidor estiver ligado a enzima não irá ter nenhum produto pois a enzima não irá trabalhar. Regulação da atividade enzimática - Regulação alostérica: Altera as estruturas da proteína, o efetor alostérico que é responsável pela regulação irá se ligar a enzimas que possuem sítio alostérico, existe 2 tipos de efetor, o (+) irá aumentar a produção da enzima, e o (-) irá diminuir. O AMP irá significar que a célula está com baixa energia, e ele é um efetor (+), então ao se ligar ao sítio alostérico ele irá estimular a via glicolítica a produzir mais energia. Chegando ao máximo de energia significa que há muita ATP, o ATP é um efetor (-) e ao ligar-se no sítio alostérico irá mandar uma mensagem para que haja uma diminuição de produção, a ATP começa então a se quebrar em ADP e AMP e o ciclo começa novamente. Por mudar a estrutura da proteína, faz com que a ligação/afinidade entre E + S piore - Regulação covalente: Irá ter adição ou remoção de fosfato, as enzimas cinases irão regular ao adicionar fosfato, e as enzimas fosfatases irão regular ao fazer a remoção do fosfato.