De chaperones y celestinas
¿Quién no ha escuchado hablar de los chaperones? Aquel hermanito, primo o tía que acompañan como mal tercio a un par de tórtolos para impedir que se comporten de forma indebida. Del mismo modo se les llama a otro tipo de acompañantes que no escoltan señoritas... bueno sí, pero a unas señoritas proteínas.
Chaperón, na. Del francés chaperon : caperuza, capirote.Persona que acompaña a una pareja o a una joven como carabina. Acompañante. Escolta.
Una célula es la unidad básica estructural y funcional de la vida. Cientos de millones de células conforman a un organismo y dentro de cada célula ocurren miles de procesos que permiten la continuidad de la vida. Las proteínas1 –del griego προτειον , prôteios, “preminente”, materia primordial de los seres vivos- son las macromoléculas más abundantes en la célula –al grado de que constituyen 50% del peso de cualquier ser vivo-, y también las más versátiles en sus actividades como enzimas, elementos estructurales o transportadores que llevan sustancias específicas dentro y fuera de la célula.
Como todas las biomoléculas las proteínas dependen de una estructura definida para llevar a cabo su función, al proceso donde una proteína adquiere su forma tridimensional definida se le llama plegamiento. Sin embargo, durante este proceso pueden ocurrir errores y es ahí donde entran en escena los «chaperones». Los chaperones moleculares son proteínas que evitan interacciones «indebidas» entre proteínas inmaduras que, sin su estricta vigilancia, podrían crear un gran desorden en las funciones vitales.
¿Cómo fue que de simples observadores de la naturaleza llegamos a especificaciones tan complejas? Desde finales del siglo XIX se descubrió que las proteínas están constituidas de aminoácidos: sustancias orgánicas solubles en agua en cuya composición entran un grupo amino (-NH2 )- derivado del amoníaco- y otro carboxilo (-COOH) –ácidos débiles que se disocian de forma parcial para liberar iones de hidrógeno-. Su enorme relevancia biológica deriva del hecho de que pueden polimerizarse para formar péptidos y proteínas. La polimerización es un proceso químico por el que los reactivos compuestos de bajo peso molecular se agrupan químicamente, dando lugar a una molécula de gran peso, llamada polímero . Sin embargo no se conocía la manera en como estos aminoácidos se hallaban unidos entre sí.
Tras años de esfuerzos por parte de los bioquímicos se dilucidó que el grupo carboxilo de un aminoácido se une al grupo amino del siguiente; pero no fue hasta 1953, que el bioquímico inglés Frederick Sanger logró determinar la secuencia de los aminoácidos de la insulina. Por éste y muchos otros descubrimientos en biología molecular, Frederick Sanger recibió dos veces el Premio Nobel de Química.
No se hagan bolas... háganse nudos.
Una proteína se estructura a partir de los pequeños eslabones que forman los aminoácidos, que se juntan uno con otro como una cadena. La proteína recién construida se encuentra desplegada, como un hilo suelto, y corre el riesgo de enredarse fácilmente. Entonces los chaperones moleculares entran en acción «sujetando» la hebra de proteína naciente y evitan que se agregue, o «enrede» con quien no debería. Cuando una proteína está completa, los chaperones la liberan para que pueda plegarse, esto es, que adquiera una estructura tridimensional definida; una especie de nudo que sólo encaja con otros compuestos, como los engranes de una máquina cuyas partes sólo encajan con las que les permiten funcionar.
Estación del metro en «hora pico»
Que una proteína adquiera su estructura tridimensional correcta suena muy sencillo, pero en realidad es un proceso bastante complejo, empezando por el hecho de que una proteína debe intentar plegarse en un ambiente caótico, saturado de proteínas y sales, entre otra infinidad de moléculas.
Se tiene la idea de que el citoplasma en el interior de una célula es un líquido en el que de repente flotan por aquí y por allá los organelos y moléculas, como un ballet lleno de armonía. Nada más alejado de la realidad: el interior de una célula es muy similar al tumulto en una estación del metro en «hora pico».
Por otro lado una proteína se encuentra formada de cientos a miles de aminoácidos, existen 20 aminoácidos o eslabones básicos y, como es de suponer, cada uno tiene características distintas.
El orden en el que los aminoácidos se encuentran en una proteína y su abundancia, determinan la estructura de la proteína, lo cual sería menos complicado si los bloques fueran rígidos, pero no es este el caso, pues pueden llegar a tomar diferentes posiciones uno con respecto del otro.
Si cada aminoácido adquiriera por su cuenta- es decir, sin ayuda de otros compuestos su conformación correcta, una proteína podría tardar hasta 10173 millones de años para plegarse correctamente. Mas para fortuna nuestra, en una célula esto ocurre en fracción de segundos. Entonces, ¿dónde esta el truco? ¿qué hace que una proteína se pliegue tan fácilmente? Esta interrogante es aún motivo de debate —e investigación minuciosa— entre los científicos.
Una posible cura al Alzheimer, Parkinson...
Con mayor razón, estando los chaperones de por medio, harían falta unas celestinas que les permitieran plegarse más rápidamente ¿no?.
Pues bien, existen otro tipos de chaperones moleculares llamados chaperoninas que no sólo se conforman con evitar las interacciones inapropiadas, sino que son más bien medio alcahuetas, porque facilitan el plegamiento de la proteína. Pero, ¿no resulta contradictorio que unas eviten ciertas formaciones y otras lo fomenten? No, porque la función de los chaperones es evitar que se plieguen cuando aún no están completas, mientras que la de las chaperoninas es hacerlo cuando están listas, es decir, recién salidas de la fábrica, y los encargados de sintetizarlas a partir de la información genética que les llega de los ribosomas.
La célula gasta energía durante este proceso. Sin embargo, todo este ir y venir, de chaperones y chaperoninas con las diversas proteínas tiene una razón determinante porque ¿qué pasaría si no intervinieran los chaperones? Los errores en el plegamiento de estas nanomáquinas podrían ser fatales. Muchas enfermedades como el Alzheimer, la enfermedad de las vacas locas, la esclerosis, el Parkinson, la fenilceturonia y algunos tipos de cáncer, se encuentran relacionadas con proteínas que no se pliegan correctamente.
Por ejemplo, en el caso del Alzheimer, la estructura incorrecta de la proteína precursora amiloidea ocasiona que las proteínas «se peguen» unas con otras, una alteración que se conoce como agregación . Estos agregados o formas amiloides son muy estables y no pueden ser degradados por las proteasas , enzimas que se encargan de romper las cadenas de proteínas cuando estás han perdido su función para que los eslabones que las forman sean reciclados en la formación de nuevas cadenas. El problema con las formas amiloides es que al paso del tiempo se acumulan y causan los síntomas del Alzheimer.
Por eso, los chaperones, aunque incómodos, son indispensables. Por lo menos para las células, que requieren de estos gendarmes para evitar una catástrofe y mantener todo funcionando. Así es que, cuando lo manden acompañado por un chaperón, no se aflija ni se incomode: es por su propio bien.
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