• uma ou mais cadeias de aminoácidos
• produzidas a partir de 20 aminoácidos
> lipídeos, carboidratos, fosfato, heme
= estrutura =================
primária --------------------------------------------
• dobramento e conformação 3D define função
! ! mutação na sequência de
• a partir do N-terminal com o
> espectometria de massas
• massas exatas dos fragmentos a
secundária -----------------------------------------
• intracadeia e paralelas ao eixo
• prolina (limita ângulos)
> ligações de H entre cadeias
> antiparalelos ou paralelos
> 4 resíduos de aminoácidos
terciária ---------------------------------------------
• interações entre segmentos distantes entre os grupos R
quartenária -----------------------------------------
• junção de cadeias polipeptídicas (subunidades)
= função ==================
fibrosas ---------------------------------------------
• insolúvel, rica em aminoácidos hidrofóbicos
• pontes dissulfeto entre cadeias
de α-queratina confere resistência
• tendões, cartilagens, matriz óssea e córnea
• tripla α-hélice (compacto)
• repetições de gly, ala, pro e hidroxi-prolina
• ligações cruzadas entre lisina e hidroxilisina conferem resistência entre bastões
> hidroxilação da prolina e
> necessário para a síntese
> hemorragia, cicatrização
difícil, falência cardíaca,
degeneração dos ossos e dor
• seda de insetos e aranhas
• folhas β antiparalelas com
aminoácidos pequenos (gly, ala),
que permitem empacotamento entre
cadeias, formando camadas
• mantidas por ligações fracas
(LdH) que permitem flexibilidade
globulares ------------------------------------------
• diversidade estrutural e funcional
• 1+ cadeias polipeptídicas (subunidades)
• padrões de enovelamento:
• pequenos padrões recorrentes
• partes uma cadeia polipetídica
que se dobram de forma estável e
se movimentam independente do
• ligação com ligantes, atividade
enzimática e interação proteíca
• hemoglobinas e mioglobinas
• abudante em músculos de animais
• estocagem e distrubuição de O2
> 8 α-hélices conectadas por loops
• tetramêro com 2 subunidades α e 2
> estrutura similar a mioglobina
• cooperatividade positiva: muda de
conformação quando ligada ao O2
• histidina se desloca ao anel
de porfirina; bolsão central
> baixa afinidade nos tecidos,
alta afinidade nos pulmões
• alosteria: ligantes regulam a
> moduladores heterotrópicos
• H⁺/ph e CO2 (efeito Bohr)
> CO2 e ácido láctico diminuem
o ph do sangue e induzem a
> altas concentrações nos
> maior em grandes altitudes
= desnaturação =============
• algumas renaturam espontâneamente
> estrutura primária define a 3D
• enovelamento por chaperonas
> defeitos de enovelamento =
desenvolvimento de doenças